Introduction
Le fer est essentiel à la majorité des êtres vivants, il est l’oligo-élément le plus important de l’organisme, mais il peut être également toxique lorsqu’il s’accumule dans les tissus. Le métabolisme du fer doit donc être finement et constamment régulé.
Le fer assure de nombreuses fonctions tant à l’échelle cellulaire dans le métabolisme, la production d’énergie ou la synthèse d’ADN qu’à l’échelle systémique en étant, par exemple, responsable du transport d’oxygène. Ses propriétés biochimiques lui sont conférées par un potentiel redox très élevé, lui permettant d’alterner entre sa forme oxydée ferrique Fe2+ et sa forme réduite ferreuse Fe3+. Les échanges d’électrons sont alors facilités lorsqu’il rencontre un autre couple oxydant réducteur comme l’oxygène par exemple.
Le fer (Fe2+ ou Fe3+) est le cofacteur de nombreuses protéines, notamment des enzymes, il est incorporé soit sous forme organique sous forme d’hème (atome de fer complexé à une porphyrine), soit sous forme inorganique au sein de centres fer-soufre (Fe-S) [103]. L’exemple le plus connu parmi les protéines héminiques est l’hémoglobine, tétramère constitué de quatre chaînes polypeptidiques : deux chaînes α et deux chaînes β, possédant au total quatre hèmes dont chacun des quatre cations Fe2+ centraux peut se lier de façon covalente et réversible à un atome d’oxygène. Concernant l’autre type de métalloprotéines, les centres fer-soufre sont quant à eux liés de façon covalente à la protéine par les groupements thiols portés le plus fréquemment par des cystéines....