L’hémoglobine constitue 33 % du poids d’un globule rouge. La masse moléculaire de l’HbA est de 64 400, la part des 4 molécules d’hème est de 4 % et celle du fer héminique de 0,35 %. Sa synthèse absorbe une très large partie de l’effort métabolique quotidien et mobilise 85 % du métabolisme du fer.
Ses fonctions physiologiques principales sont :
- le transport des gaz dans le sang, l’oxygène des poumons aux tissus, le transfert d’une partie du CO2 des tissus au poumon,
- un rôle tampon des protons H+ libérés par les tissus,
- l’élimination du CO endogène,
- d’interagir avec le NO dans la régulation de la perfusion tissulaire,
- d’interagir avec le H2S et d’autres effecteurs dans l’adaptation à l’hypoxie chronique,
- d’assurer la réduction d’une large partie de l’H2O2 secrété dans le plasma, susceptible de générer des radicaux oxydatifs,
- ses propriétés oxydo-réduction sont également indispensables au métabolisme humain de l’acide ascorbique.
L’hémoglobine est aussi la cible de multiples modifications postraductionnelles passives comme la glycation, indicatrice de l’équilibre du métabolisme glucidique, ou la carbamylation, indicative du degré d’une insuffisance rénale [8].
Historique
En 1862, le physiologiste allemand Hoppe-Seyler désigne par le terme « Hémoglobine » le pigment respiratoire contenu dans les globules rouges, transportant l’oxygène [34]. Dans les années 1960, John Kendrew et al. [37] et Max Perutz et al. [54] ont élucidé, par diffraction de rayons X, la structure spatiale de cristaux de myoglobine ou d’hémoglobine....