Les immunoglobulines (Ig) sont des glycoprotéines produites exclusivement par les lymphocytes B, où elles constituent le récepteur membranaire à l’antigène des cellules B, et par les plasmocytes sous une forme cytoplasmique destinée à leur excrétion (voir Chapitre Lymphopoïèse B). Les immunoglobulines exercent la fonction d’anticorps. Les anticorps reconnaissent spécifiquement un antigène (Ag) et sont les effecteurs solubles de l’immunité humorale adaptative. Ces anticorps représentent donc la famille de protéine la plus diversifiée de l’organisme.
Structure et domaines fonctionnels d’une immunoglobuline monomérique
Les immunoglobulines sont constituées de deux parties structurales (partie variable et partie constante) rendant compte de leur dualité fonctionnelle (reconnaissance de l’antigène et fonctions effectrices des anticorps) (voir Figure 26-1) B). Les immunoglobulines sont des molécules symétriques formées de quatre chaînes polypeptidiques homologues 2 à 2 et reliées par des ponts disulfures (S-S) : deux chaînes lourdes (H pour Heavy) et deux chaînes légères (L pour Light) (voir Figure 26-1) A). Le poids moléculaire d’une immunoglobuline sous forme de monomère est d’environ 150 à 190 kD selon la nature des chaînes lourdes.
Chaînes lourdes et chaînes légères
Il existe cinq types de chaînes lourdes désignées par les lettres grecques γ (Gamma), α (Alpha), μ (Mu), δ (Delta), ε (Epsilon), définissant les cinq classes (ou isotypes) d’immunoglobulines, respectivement IgG, IgA, IgM, IgD et IgE. Ce sont des polypeptides d’environ 450 acides aminés (50 kD)....